Enzimi

Izvor: Bionet Škola
Idi na: navigaciju, pretragu

Reakcije u ćeliji odigravaju se velikom brzinom, što je omogućeno prisustvom prirodnih (bioloških) katalizatora – enzima (grč. en - u; zyme - kvasac). Odlika katalizatora je da ubrzava hemijsku reakciju i usmerava njen tok, ali se tokom te reakcije ne troši. Enzimi ubrzavaju biohemijske reakcije tako što snižavaju energiju aktivacije koja je potrebna da bi otpočela određena reakcija. Bez enzima je nemoguća razmena materije i energije u ćeliji.

Mehanizam delovanja enzima

Specifičnost delovanja enzima

Enzimi su veliki i složeni globularni proteini koji imaju jedan ili više polipeptidnih lanaca. Deo enzima odgovoran za njegovo dejstvo je aktivni centar (mesto). Oblik aktivnog centra je veoma precizno podešen prema supstratu, slično kao ključ prema bravi. Supstrat (materija na koju enzim deluje) ulazi u aktivni centar i vezuje se za njega pri čemu se nagradi kompleks enzim – supstrat (po principu ključ-brava). Supstrat se razloži na određene proizvode, a enzim iz reakcije izlazi nepromenjen.

Zahvaljujući prisustvu aktivnog centra enzimi pokazuju osobinu specifičnosti, što znači da svaki enzim deluje samo na jedno jedinjenje ili grupu sličnih jedinjenja (pr. ureaza razlaže ureu, a proteinaze proteine). Enzimi obično dobijaju naziv prema supstratu na koji deluju, tako što se na naziv supstrata doda nastavak –aza. Na aktivnost enzima utiče temperatura, pH, količina supstrata i količina samog enzima. Kada su ovi uslovi optimalni (najpovoljniji), aktivnost enzima je najveća.

Da bi enzim najbolje delovao na supstrat potrebni su određeni optimalni (lat. optimus - najpovoljniji, najbolji) uslovi:

  • temperatura
  • pH vrednost sredine
  • dovoljna količina samog enzima.

Podela enzima

Podela prema građi

Prema građi se dele na:

  • proste i
  • složene.

Prosti enzimi se sastoje samo od proteina, dok složeni pored proteinskog imaju i neproteinski deo. Složeni enzimi (holoenzimi) , dakle, se sastoje od:

  • apoenzima (proteinski deo) i
  • neproteinskog dela koji može da bude koenzim ili prostetična grupa.

Najvažniji koenzimi su oni koji učestvuju u procesima oksidacije, kao što je npr. NAD (nikotinamid-adenin-dinukleotid), NADP (nikotinamid-adenin-dinukleotid-fosfat). Mnogi koenzimi su vitamini (bitni sastojci, koji se moraju unositi hranom).

Prema mestu delovanja

Prema mestu gde se stvaraju, a gde deluju dele se na:

  • endoenzime i
  • egzoenzime.

Endoenzimi deluju u samoj ćeliji u kojoj se stvaraju, a egzoenzimi deluju van ćelije u kojoj se stvaraju. Neki enzimi se sintetišu kao neaktivni – proenzimi i aktiviraju se samo kada su potrebni, obično pomoću drugog enzima. Takvi su, npr. enzimi pankreasa koji učestvuju u varenju hrane i izlučuju se u neaktivnom obliku (da ne bi razložili ćelije koje ih sintetišu), a aktiviraju se tek kad dospeju u tanko crevo gde vare hranu.

Prema katalitičkom delovanju

Prema vrsti reakcije koju katalizuju dele se na:

Enzimske bolesti (enzimopatije)

Urođene greške u metabolizmu predstavljaju potpuni ili delimičan gubitak dejstva nekog enzima. Usled greške u nekom genu ne dolazi do stvaranja enzima, što prouzrokuje oboljenja zajednički nazvana enzimopatije. Jedna od enzimskih bolesti je albinizam. Usled nedostataka jednog enzima, kod albino osoba ne dolazi do stvaranja pigmenta melanina. Zbog toga su koža, kosa (obrve, trpavice) i mrežnjača oka potpuno bezbojni.

Reading.gif
Za više podataka pogledati enzimopatije

Literatura

  • Šerban, M, Nada: Ćelija - strukture i oblici, ZUNS, Beograd, 2001
  • Grozdanović-Radovanović, Jelena: Citologija, ZUNS, Beograd, 2000
  • Pantić, R, V: Biologija ćelije, Univerzitet u Beogradu, beograd, 1997
  • Diklić, Vukosava, Kosanović, Marija, Dukić, Smiljka, Nikoliš, Jovanka: Biologija sa humanom genetikom, Grafopan, Beograd, 2001
  • Petrović, N, Đorđe: Osnovi enzimologije, ZUNS, Beograd, 1998.