Prionski gen

Izvor: Bionet Škola
Izmena od 17:06, 19. oktobar 2008. od strane korisnika Tsnena (razgovor | doprinosi) (Literatura)
Idi na navigaciju Idi na pretragu

Prionski gen nazvan je PRP (engl. protease-resistant protein = protein otporan na proteazu, enzim koji razgrađuje proteine) i pronašao ga je Stenli Pruziner (Stanley B. Prusiner). Nalazi se u ćeliji domaćinu, dok ga infektivni agensi (prioni) ne sadrže. To je normalan gen pronađen kod svih do sada proučenih sisara, uključujući i čoveka, kao i kod nekih beskičmenjaka. Kod čoveka je smešten na kratkom kraku (p-krak) hromozoma br. 20 i smatra se da je odgovoran za koordinaciju pokreta i transport nadražaja kroz refleksni luk. Kod osoba kojima nedostaje ovaj gen utvrđeno je da se u kasnijem životnom dobu javljaju tremor i paraliza donjih nogu, što dokazuje prethodnu tvrdnju.

Svojstva i građa PRP gena

Pojedini delovi gena ostali su nepromenjeni tokom čitave evolucije živog sveta. Ta konzerviranost (očuvanost) PRP gena ukazuje da bi on trebalo da bude od esencijalne važnosti za organizam. Međutim, utvrđeno je da životinje (miševi) kojima je eksperimentalno uklonjen taj gen ne samo da to preživljavaju, već ne mogu oboleti od neke prionske bolesti. Isto tako, prizvod prionskog gena, protein iako je prisutan u svim moždanim ćelijama izaziva bolest samo u određenim situacijama, kao i to da se u različitim delovima mozga različito ispoljava u zavisnosti od toga koju mutaciju sadrži.

PRP gen se sastoji od:

  • promotora u kome su delovi koji kontrolišu, regulišu transkripciju
  • okvira za čitanje koji se sastoji od 759 baznih parova (bp) i u kome se nalazi šifrovana informacija od 253 kodona za sintezu prionskog proteina koji je izgrađen od 253 aminokiseline (protein se dodatno obrađuje i skraćuje o čemu će dalje u tekstu biti više reči)

Nosi uputstvo za dva tipa proteina:

  • normalnog ćelijskog prionskog proteina (skr. PrPC)
  • patološkog prionskog proteina (skr. PrPSC).

Mutacije PRP gena

Promene u nekom od kodona PRP gena mogu dovesti do različitih oblika prionskih bolesti:

  • mutacija na 102. kodonu kao rezultat ima zamenu aminokiseline prolin u leucin u prionskom proteinu, što uzrokuje Gerstman-Štrausler-Šainkerovu bolest;
  • mutacija 178. kodona, izaziva promenu aparaginske kiseline u asparagin što se manifestuje tipičnom CJD
  • kada je pored mutacije 178. kodona prisutna i mutacija 129. kodona, kojom se valin zamenjuje metioninom, dolazi do ispoljavanja najteže među prionskim bolestima, fatalne familijarne insomnije
  • promena 200. kodona dovodi do zamene glutamina sa lizinom, što dovodi do CJD tipičnu za Jevreje iz Libije

Literatura

  • Diklić Vera: Prionska oboljenja CNS, Beograd
  • Džouns S, van Lun B (2002): Genetika za početnike, Hinaki, Beograd
  • Krstić, Lj. (2003): Čovek i mikrobi, Izdavačka kuća Draganić, Beograd
  • Pavlović D: Prionske bolesti, Beograd
  • Šerban Nada (2001): Ćelija - strukture i oblici, ZUNS, Beograd
  • Radulović, Š. (1998):Mikrobiologija sa epidemiologijom, ZUNS, Beograd
  • Ridli M (2001): Genom, Plato, Beograd
Snežana Trifunović, dipl. biolog